Razlike med kimotripsinom in tripsinom

Himotripsin proti Trypsinu

Celoten prebavni trakt sprošča različne encime, da razgradijo kompleksne molekule hrane na enostavnejše, bolj prebavljive. Želodec, jetra, trebušna slinavka vsebujejo sokove, ki pomagajo pretvoriti našo hrano v ogljikove hidrate, beljakovine in maščobe, da jih naše telo lahko absorbira in izkoristi. Pankreasa, ki se nahaja v trebuhu, tik pod našim želodcem, je organ v obliki listov, ki sprošča največje število prebavnih encimov. Tako tripsin kot kimotripsin sta prebavni encim, ki ju proizvaja.

Ker so ti encimi tako močni, da lahko prebavijo celo trebušno slinavko, se vsi iz celic sprostijo v inaktivirani obliki. Te se imenujejo tudi predhodniki. Predhodnike je treba pretvoriti v aktivno obliko z drugo kemijsko snovjo ali aktivirati pri določenih temperaturah. Trippsin se sprošča kot tripsinogen iz trebušne slinavke, kimotripsin pa kot kimotripsinogen. Trippsinogen se sprošča skupaj z drugim encimom, ki zavira tripsin, da prepreči, da bi katerikoli pomotoma aktivirani tripsin poškodoval trebušno slinavko. Skupaj s tripsinogenom in kimotripsinogenom se razvije prokarboksipeptidaza, številne lipaze, elastaze in proteaze in se izpraznijo skozi kanal trebušne slinavke v tanko črevo (dvanajstnik).

Sprostitev teh encimov ali zimogenov iz trebušne slinavke spodbuja nevrotransmiter, imenovan Kolecistinokinin (CCK). CCK sprosti dvanajstnik kot odziv na maščobno / beljakovinsko hrano v lumnu.

Trippsinogen se v stiku s krtačo tankega črevesa pretvori v aktivno obliko tripsina. Tu se encim, imenovan enterokinaza, sprosti iz krilnih mejnih vil. Zdaj se aktivirani tripsin aktivira v sproščene oblike kimotripsinogena, prokarboksipeptidaze itd v vse aktivne oblike kimotripsina in karboksipeptidaze itd..

Tripsin in kimotripsin sta encima, ki prebavljata beljakovine. Razgrajujejo beljakovine na njihove sestavne aminokisline. Trippsin prebavi beljakovine z razbijanjem osnovnih aminokislin, kot sta arginin in lizin, medtem ko kimotripsin razbije aromatske aminokisline, kot so triptofan, fenilalanin in tirozin. Himotripsin v bistvu cepi peptidne amidne vezi v polipeptidih. Deluje tudi na aminokisline levcin in metionin.

Himotripsin ima 3 izomerne oblike, in sicer kimotripsinogen B1, kimotripsinogen B2 in kimotripsin C. Podobno ima tudi tripsin 3 izoencime, imenovane tripsin 1, tripsin 2 in mezotripsin. Funkcije teh izomernih oblik tripsina in kimotripsina so enake.
Medicinsko gledano je tripsin izredno pomemben, saj lahko intra-trebušna aktivacija tripsina povzroči grozno kaskado reakcij. Aktiviral bo vse druge prebavne encime, lipaze, proteaze, elastaze in začel prebavljati trebušno slinavko iz sebe, kar vodi v akutni pankreatitis. Akutni pankreatitis je smrtno nevarno stanje, če ga ne odkrijemo zgodaj in ga ne zdravimo ustrezno. Po drugi strani lahko pomanjkanje tripsina povzroči drugo motnjo, imenovano mekonij ileus pri novorojenčku. Zaradi pomanjkanja tripsina mekonij (novorojenček) ne utekočini in ne more skozi črevesje, kar povzroči blokado in popolno črevesno obstrukcijo. To je kirurško stanje in ga je treba takoj zdraviti.

Domači kazalci:

Trippsin in kimotripsin sta encima za prebavo beljakovin, ki jih v trebuhu sprošča zunanja trebušna slinavka.
Obe se sproščata v svojih inaktiviranih oblikah, tripsin in kimotripsinogen.
Trippsinogen se aktivira z enterokinazo, ki jo sprostijo mejne celice dvanajstnika.
Tripsin pa aktivira kimotripsin tako, da ga pretvori iz kimotripsinogena.
Trippsin aktivira druge encime, kot so proteaza, lipaze, elastaze in karboksipeptidaze.
Trippsin je izjemno močan in se sprošča skupaj s encimom, ki zavira tripsin, znotraj trebušne slinavke.
Tripsin, če se aktivira znotraj trebušne slinavke, lahko povzroči akutni pankreatitis, ki je smrtno nevarno stanje avtolize tkiva trebušne slinavke.
Pomanjkanje tripsina se pojavi pri cistični fibrozi, ki pri novorojenčkih povzroči mekonijev ileus.