Prebava beljakovin je zelo pomemben proces v celotnem postopku prebave v živih organizmih. Kompleksni proteini se prebavijo v njegove monomere aminokislin in se absorbirajo skozi tanko črevesje. Beljakovine so bistvene, saj igrajo glavno funkcionalno in strukturno vlogo v organizmu. Prebava beljakovin poteka preko encimov za prebavo beljakovin, ki vključujejo tripsin, kimotripsin, peptidaze in proteaze. Trippsin je encim za prebavo beljakovin, ki cepi peptidno vez na bazičnih aminokislin, ki vključujejo lizin in arginin. Himotripsin je tudi encim za prebavo beljakovin, ki cepi peptidno vez na aromatične aminokisline, kot so fenilalanin, triptofan in tirozin. The ključna razlika med tripsinom in kimotripsinom je položaj aminokisline, v kateri se cepi v beljakovini. Trippsin se cepi na položajih z osnovnimi aminokislinami, medtem ko se kimotripsin cepi pri položaju aromatičnih aminokislin.
1. Pregled in ključne razlike
2. Kaj je tripsin
3. Kaj je kimotripsin
4. Podobnosti med Trypsinom in Himotripsinom
5. Primerjava ob strani - Trypsin proti Himotripsin v tabeli
6. Povzetek
Trippsin je 23,3 kDa protein, ki spada v družino serinskih proteaz, njegovi glavni substrati pa so osnovne aminokisline. Te osnovne aminokisline vključujejo arginin in lizin. Trippsin je leta 1876 odkril Kuhne. Trippsin je kroglasti protein in obstaja v svoji neaktivni obliki, to je tripsinogen - zimogen. Mehanizem delovanja tripsina temelji na aktivnosti serinske proteaze.
Trypsin se razcepi na koncu C osnovnih osnovnih aminokislin. To je reakcija hidrolize in poteka pri pH - 8,0 v tankem črevesju. Aktivacija tripsinagena poteka z odstranitvijo terminalnega heksapeptida in ta tvori aktivno obliko; tripsin. Aktivni tripsin je dveh glavnih vrst; α - tripsin in β-tripsin. Razlikujejo se po toplotni stabilnosti in strukturi. Aktivno mesto tripsina vsebuje Histidin (H63), asparaginsko kislino (D107) in serin (S200).
Slika 01: Trypsin
Encimsko delovanje tripsina zavira DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidin in EDTA. Uporaba tripsina vključuje disociacijo tkiva, tripsinoza v živalskih celičnih kulturah, triptično preslikavo, in vitro študije beljakovin, prstni odtis in v aplikacijah na tkivnih kulturah.
Himotripsin ima molekulsko maso 25,6 kDa in spada v družino serinskih proteaz ter je endopeptidaza. Himotripsin obstaja v neaktivni obliki, ki je kimotripsinogen. Himotripsin so odkrili leta 1900. Himotripsin hidrolizira peptidne vezi v aromatičnih aminokislinah. Ti aromatični substrati vključujejo tirozin, fenilalanin in triptofan. Substrati tega encima so v glavnem v L-izomerih in zlahka delujejo na amide in estre aminokislin. Optimalni pH, pri katerem deluje kimotripsin, je 7,8 - 8,0. Obstajata dve glavni obliki kimotripsina, kot sta kimotripsin A in kimotripsin B, ki se tam nekoliko razlikujeta po strukturnih in proteolitičnih lastnostih. Aktivno mesto kimotripsina vsebuje katalitično triado in je sestavljeno iz Histidina (H57), asparaginske kisline (D102) in serina (S195).
Slika 02: Himotripsin
Aktivatorji kimotripsina so cetiltrimetilamonijev bromid, dodeciltrimetilamonijev bromid, heksadeciltrimetilamonijev bromid in Tetrabutilamonijev bromid. Zaviralci kimotripsina so peptidil aldehidi, boronske kisline in derivati kumarina. Himotripsin se komercialno uporablja za sintezo peptidov, preslikavo peptidov in odtis peptidov.
Trypsin proti Himotripsin | |
Trippsin je encim, ki prebavlja beljakovine in ki cepi peptidno vez v osnovnih aminokislinah, kot sta lizin in arginin. | Himotripsin, ki je tudi encim za prebavo beljakovin, cepi peptidno vez na aromatične aminokisline, kot so fenilalanin, triptofan in tirozin. |
Molekularna teža | |
Molekulska teža tripsina je 23,3 k Da. | Molekulska teža kimotripsina je 25,6 k Da. |
Podlage | |
Kompleksni proteini se prebavijo v njegove monomere aminokislin in se absorbirajo skozi tanko črevesje. | Substrati aromatskih aminokislin, kot so tirozin, triptofan in fenilalanin, delujejo na kimotripsin. |
Zimogena oblika encima | |
Trippsinogen je neaktivna oblika tripsina. | Himotripsinogen je neaktivna oblika kimotripsina. |
Aktivatorji | |
Lanthanidi so aktivatorji tripsina. | Cetitrimetilamonijev bromid, dodeciltrimetilamonijev bromid, heksadeciltrimetilamonijev bromid in tetrabutilamonijev bromid so aktivatorji kimotripsina. |
Zaviralci | |
DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidin in EDTA sta zaviralca tripsina. | Peptidil aldehidi, boronske kisline in derivati kumarina so zaviralci kimotripsina. |
Peptidaze ali proteolitični encimi cepijo beljakovine s hidrolizo peptidne vezi. Trippsin cepi peptidno vez na osnovne aminokisline, medtem ko kimotripsin cepi peptidno vez na ostanke aromatskih aminokislin. Oba encima sta serinski peptidazi in delujeta v tankem črevesju v bazičnem pH okolju. Trenutno je veliko raziskav vključenih v proizvodnjo tripsina in kimotripsina z uporabo rekombinantne DNA tehnologije z uporabo različnih bakterijskih in glivičnih vrst, saj imajo ti encimi visoko industrijsko vrednost. To je razlika med tripsinom in kimotripsinom.
Lahko prenesete PDF različico tega članka in jo uporabljate za namene brez povezave, kot je navedeno v navodilu. Prosimo, da tukaj prenesete PDF različico Razlika med Trypsinom in Chimotrypsinom
1. "Himotripsin." Kimotripsin - Priročnik o encimih Worthingtona. Na voljo tukaj
2. "Trypsin." Trypsin - Priročniki za encim Worthington. Na voljo tukaj
1.'Serine protease 'od Tinastelle v angleški Wikibooks (Public Domain) prek Commons Wikimedia
2.'Cimotripsin 4cha'By Yikrazuul - Lastno delo, (CC BY-SA 3.0) prek Commons Wikimedia