Razlika med hemoglobinom z kisikom in deoksigeniranim oksidom

Ključna razlika - hemoglobin s kisikom in deoksigeniranim kisikom
 

Hemoglobin je beljakovina, ki jo najdemo v rdečih krvnih celicah, ki prenašajo kisik iz pljuč do telesnih tkiv in organov ter ogljikov dioksid iz telesnih tkiv in organov v pljuča. Obstajata dve stanji hemoglobina: oksigenirani in deoksigenirani hemoglobin. Ključna razlika med kisikom in deoksigeniranim hemoglobinom je v tem oksigenirani hemoglobin je stanje hemoglobina, ki je vezan na štiri molekule kisika, deoksigenirani hemoglobin pa je brezvezno stanje hemoglobina s kisikom. Oksigenirani hemoglobin je svetlo rdeče barve, deoksigenirani hemoglobin pa temno rdeče barve.

VSEBINA
1. Pregled in ključne razlike
2. Kaj je hemoglobin
3. Kaj je kisikov hemoglobin
4. Kaj je deoksigenirani hemoglobin
4. Primerjava ob strani - hemoglobin z oksigeniranim vsoksidom
5. Povzetek

Kaj je hemoglobin?

Hemoglobin (Hb) je zapletena molekula beljakovin, prisotna v rdečih krvnih celicah, ki daje značilno obliko rdeči krvni celici (okrogla z ozkim središčem). Ključne vloge Hb vključujejo prenos kisika iz pljuč v telesna tkiva, njegovo izmenjavo z ogljikovim dioksidom in odvzem ogljikovega dioksida iz telesnih tkiv v pljuča ter izmenjavo nazaj s kisikom. Molekula hemoglobina vsebuje štiri polipeptidne verige (proteinske podenote) in štiri hemske skupine, kot je prikazano na sliki 01. Štiri polipeptidne verige predstavljajo dve alfa globulinski verigi in dve verigi beta globulinov. Heme je pomembna porfirinska spojina v molekuli hemoglobina, ki ima vgrajen centralni železov atom. Vsaka polipeptidna veriga molekule hemoglobina vsebuje skupino hema in železov atom. Atom železa je ključnega pomena za transport kisika in ogljikovega dioksida v krvi in ​​je glavni dejavnik rdeče barve rdečih krvnih celic. Hemoglobin imenujemo tudi kot a mettaloprotein zaradi vgradnje železovih atomov.

Dobava kisika v tkivih in organih je bistvenega pomena. Celice pridobivajo energijo z aerobnim dihanjem (oksidativno fosforilacijo) z uporabo kisika kot akceptorja elektronov. Proizvodnja energije je potrebna za optimalno celično presnovo in delovanje. Dobava kisika je olajšana zaradi beljakovin hemoglobina. Zato je hemoglobin znan tudi kot beljakovin, ki prenaša kisik v krvi.

Nizka raven hemoglobina v krvi se imenuje anemija. Anemično stanje lahko povzroči več bolezni. Razlogi za nizko koncentracijo hemoglobina v krvi so različni. Pomanjkanje železa je glavni razlog, medtem ko pretirana dieta, nezdrav življenjski slog, nekatere bolezni in raki povzročajo tudi iste.

Molekula hemoglobina ima štiri vezna mesta kisika, povezana s štirimi Fe⁺² atomi. Ena molekula hemoglobina lahko nosi največ štiri molekule kisika. Zato je hemoglobin lahko nasičen ali nenasičen s kisikom. Nasičenost kisika je odstotek vezivnih mest hemoglobina s kisikom, ki ga zaseda kisik. Z drugimi besedami, meri delež hemoglobina, nasičenega s kisikom, glede na skupni hemoglobin. Ti dve stanji hemoglobina sta znani kot oksigenirani in deoksigenirani hemoglobin.

Slika 1: Struktura hemoglobina

Kaj je kisik s hemoglobinom?

Ko so molekule hemoglobina vezane in nasičene z molekuli kisika, je kombinacija hemoglobina s kisikom znana kot kisikov hemoglobin (oksihemoglobin). Oksigenirani hemoglobin nastane med fiziološkim dihanjem (prezračevanjem), ko se molekule kisika v rdečih krvnih celicah vežejo s hem skupinami hemoglobina. Proizvodnja kisika s kisikom se v glavnem dogaja v pljučnih kapilarah blizu alveolov pljuč, kjer pride do izmenjave plinov (vdiha in izdiha). Na pH vpliva močan vpliv afinitete vezave kisika na hemoglobin. Ko je pH visok, obstaja velika afiniteta vezave kisika na hemoglobin, vendar se ta znižuje, ko se pH zniža. V pljučih je običajno visok pH in nizek pH. Tako je ta razlika v pH vrednosti koristna za pritrditev, transport in sproščanje kisika. Ker je blizu pljuč velika afinitetna vezava, se kisik veže s hemoglobinom in tvori oksihemoglobin. Ko oksihemoglobin doseže mišico zaradi nizkega pH, se raztopi in sprosti kisik do celic. Šteje se, da je normalna raven kisika v krvi človeka v razponu od 95 do 100%. Oksidirana kri je vidna v svetlo rdeči (rdeče rdeči) barvi. Kadar je hemoglobin v kisikovi obliki, ga poznamo tudi kot R stanje (sproščeno) hemoglobina.

Slika 2: Kiseogeni hemoglobin

Kaj je deoksigenirani hemoglobin?

Deoksigenirani hemoglobin je oblika hemoglobina, ki ni vezan na kisik. Deoksigeniranemu hemoglobinu primanjkuje kisika. Od tod tudi ta država T stanje (napeto stanje) hemoglobina. Deoksigenirani hemoglobin lahko opazimo, ko oksigenirani hemoglobin sprošča kisik in se izmenjuje z ogljikovim dioksidom v bližini plazemske membrane mišičnih celic, kjer je okolje z nizkim pH. Kadar ima hemoglobin nizko afiniteto do vezave kisika, odda kisik in pretvori v deoksigenirani hemoglobin.

Slika 3: Pretok krvi s kisikom in deoksigeniranjem skozi telo

Kakšna je razlika med kisikom in deoksigeniranim hemoglobinom?

Kemogenizirani hemoglobin v primerjavi s kisikom
Oksigenirani hemoglobin je kombinacija hemoglobina in kisika.	Nevezana oblika hemoglobina s kisikom je znana kot deoksigenirani hemoglobin.
Molekul kisika
Molekule kisika so vezane na molekulo hemoglobina.	Molekule kisika niso vezane na molekulo hemoglobina.
Barva
Oksigenirani hemoglobin je svetlo rdeče barve.	Deoksigenirani hemoglobin je temno rdeče barve.
Stanje hemoglobina
To je znano kot R stanje hemoglobina.	To je znano kot T (napeto) stanje hemoglobina.
Tvorba
Oksigenirani hemoglobin nastane, ko se molekule kisika med fiziološkim dihanjem vežejo s hem skupinami hemoglobina v rdečih krvnih celicah.	Deoksigenirani hemoglobin nastane, ko se kisik sprosti iz oksigeniranega hemoglobina in se izmenjuje z ogljikovim dioksidom v bližini plazemske membrane mišičnih celic.

Povzetek - Kiseogeni in deoksigenirani hemoglobin

Hemoglobin je življenjsko pomemben protein v rdečih krvnih celicah, ki lahko prenaša kisik iz pljuč do telesnih tkiv in prinaša ogljikov dioksid iz telesnih tkiv v pljuča. Zaradi vezave kisika obstajata dve stanji hemoglobina. To sta oksigenirani hemoglobin in deoksigenirani hemoglobin. Oksigenirani hemoglobin nastane, ko se molekule kisika vežejo na Fe-atome. Deoksigenirani hemoglobin nastane, ko se molekule kisika sprostijo iz molekule hemoglobina. To je ključna razlika med kisikom in deoksigeniranim hemoglobinom. Na pritrditev in sproščanje kisika vplivata predvsem pH in delni tlak kisika.

Referenca:
1. Thomas, Caroline in Andrew B. Lumb. "Fiziologija hemoglobina." Fiziologija hemoglobina | BJA Izobraževanje | Oxford Academic. Oxford University Press, 15. maj 2012. Splet. 20. februar 2017.
2. Marengo-Rowe, Alain J. "Strukturno-funkcijski odnosi človeških hemoglobinov." Zbornik (Univerza Baylor. Medicinski center). Zdravstveni sistem Baylor, julij 2006. Splet. 20. februar 2017

Vljudnost slik:
1. “Hemoglobin 1904”, ki ga je odprl OpenStax College - Anatomija in fiziologija, spletno mesto Connexions. (CC BY 3.0) prek Wikimedije Commons
2. "Slika 39 04 01" avtorja CNX OpenStax - (CC BY 4.0) prek Commons Wikimedia
3. 2101 Krvni pretok skozi srce ”Odprl College OpenStax - Anatomija in fiziologija, spletno mesto Connexions. (CC BY 3.0) prek Wikimedije Commons