Razlika med Ligase in Lyase

Ključna razlika - Ligase proti Lyase
 

The ključna razlika med ligazo in lizo je to ligaze sodelujejo pri tvorbi kemičnih vezi, medtem ko liza povzroči razpad kemičnih vezi.

Ligaze in lizaze so encimi. Encimi so makromolekularne spojine, ki lahko delujejo kot biološki katalizatorji. Te spojine lahko povečajo hitrost reakcije določene kemijske reakcije z zmanjšanjem aktivacijske energijske ovire. Ligaze so vrsta encimov, ki povzročajo vezavo DNK ali druge snovi. Zato ligaze povzročajo tvorbo vezi med različnimi komponentami. Lizaze so encimi, ki povzročajo razpad kemičnih vezi, razen hidrolize in oksidacije.

VSEBINA

1. Pregled in ključne razlike
2. Kaj je ligase
3. Kaj je Lyase
4. Primerjava ob strani - Ligase proti Lyase v tabeli
5. Povzetek

Kaj je ligase?

Ligaza je encim, ki povzroči ligacijo DNK ali druge snovi. To pomeni, da ligazi katalizirajo spajanje dveh komponent. To združitev dveh komponent povzroči nastanek nove kemične vezi. Ligaze so znane tudi kot sintetaze, ker ti encimi povzročajo tvorbo novih spojin.

Ligazi povzročajo tvorbo večjih molekul kot začetne spojine. Hidroliza poteka med delovanjem ligaze. Obstaja približno 50 različnih ligaz. Te ligaze potrebujejo energijo, ki jo zagotavlja ATP (Adenozin trifosfat). Ko je ligaza porabila energijo iz ATP, se ATP pretvori v ADP (adenozin-difosfat).

Slika 01: Dejanje ligaze DNA

Pogost primer tega razreda je ligaza DNA. Ta encim se uporablja za pokrivanje odprtin v verigi DNK. DNK ligaze se lahko med replikacijo DNA pridružijo komplementarnim verigam. Zaradi tega razloga so ligaze znane tudi kot molekularno lepilo.

Kaj je Lyase?

Lizaze so skupina encimov, ki katalizira razpad različnih kemičnih vezi s sredstvi, ki niso hidroliza in oksidacija, pogosto pa tvori novo dvojno vez ali novo strukturo obroča. To pomeni, da lizaze katalizirajo cepitev nekaterih kemičnih vezi.

Te cepitve vezi nastanejo v obliki izločanja, kar povzroči nenasičen produkt (spojino z dvojnimi vezmi). Vendar v tej katalizi ne pride do hidrolize ali oksidacij. Lyases delujejo na en reaktant, ki daje dva različna izdelka; en izdelek je nenasičena snov, drugi proizvod pa je izločena sestavina.

Nekatere kemijske reakcije, ki jih katalizirajo lizaze, so povratne, medtem ko je večina drugih reakcij nepovratna. Da pa pride do povratne reakcije, lizaze potrebujejo dva reaktanta; nenasičene spojine in majhne molekule, ki gredo v substituirano do dvojne vezi.

Slika 02: Primer delovanja liza v glikolizi

Številne reakcije v ciklu glikolize in Krebsa v našem telesu katalizirajo lizaze. Na primer: cepitev fruktoze 1,6-bisfosfata (F 1,6-BP) tvori dve spojini, imenovani gliceraldehid-3-fosfat (GAP) in dihidroksiaceton fosfat (DHAP). Ta reakcija je podana na zgornji sliki.

Kakšna je razlika med Ligase in Lyase?

Ligase proti Lyase
Ligaza je encim, ki povzroči ligacijo DNK ali druge snovi.	Lizaze so skupina encimov, ki katalizira razpad različnih kemičnih vezi s sredstvi, ki niso hidroliza in oksidacija, pogosto tvori novo dvojno vez ali novo strukturo obroča.
Kemične vezi
Ligazi povzročajo nastanek vezi.	Lyases povzročajo cepljenje vezi.
Vrsta reakcije
Ligazi delujejo preko reakcij hidrolize.	Liaze delujejo prek reakcij izločanja.
Reaktanti
Ligazi delujejo hkrati na dva reaknta.	Lyases delujejo na en reaktant hkrati.

Povzetek - Ligase proti Lyase

Lizaze in ligaze so oblike encimov. Te najdemo predvsem v bioloških sistemih kot biološke katalizatorje. Razlika med ligazo in lizo je v tem, da ligaze razgrajujejo kemijske vezi, medtem ko lizaze vključujejo nastanek kemičnih vezi.

Referenca:

1.Britannica, uredniki enciklopedije. "Ligase." Encyclopædia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc., 12. avgust 2010. Na voljo tukaj 
2. "Lyase." Wikipedia, fundacija Wikimedia, 25. marca 2018. Dostopno tukaj 
3. "Ligase." Wikipedia, fundacija Wikimedia, 25. marca 2018. Dostopno tukaj

Vljudnost slik:

1.'DNA Ligase shema 'S Swts0litude v angleških Wikibooks-jih (CC BY-SA 3.0) prek Commons Wikimedia  
2.'Lyasesexample'By Melowdeeh v angleških Wikibooks (Public Domain) prek Commons Wikimedia