Kd in Km sta ravnotežni konstanti. Ključna razlika med Kd in Km je v tem Kd je termodinamična konstanta, medtem ko Km ni termodinamična konstanta.
Kd se nanaša na konstanto disociacije, medtem ko je Km Michaelisova konstanta. Obe konstanti sta zelo pomembni pri kvantitativni analizi encimskih reakcij.
1. Pregled in ključne razlike
2. Kaj je Kd
3. Kaj je km
4. Primerjava zraven - Kd proti km v tabeli
5. Povzetek
Kd je konstanta disociacije. Znan je tudi kot ravnovesna konstanta disociacije zaradi njegove uporabe v ravnotežnih sistemih. Konstanta disocijacije je ravnotežna konstanta reakcij, pri kateri se velika spojina reverzibilno pretvori v majhne komponente. Postopek te pretvorbe je znan tudi kot disociacija. Ionska molekula se vedno disociira na svoje ione. Potem je konstanta disociacije ali Kd količina, ki izraža obseg, v katerem se določena snov v raztopini disociira na ione. Tako je to enako zmnožku koncentracij posameznih ionov, deljenih s koncentracijo disociirane molekule.
AB & # x2194; A + B
V zgornji splošni reakciji lahko damo konstanto disocijacije, Kd kot spodaj.
Kd = [A] [B] / [AB].
Če obstaja stehiometrično razmerje, je treba v enačbo vključiti tudi stehiometrične koeficiente.
xAB & # x2194; aA + bB
Enačba konstante disociacije, Kd za zgornjo reakcijo je naslednja:
Kd = [A]a[B]b / [AB]x
V biokemičnih aplikacijah Kd pomaga določiti količino produktov, ki jih daje kemijska reakcija v prisotnosti encima. Kd encimske reakcije izraža afinitet ligand-receptorja. Z drugimi besedami, navaja zmožnost substrata, da zapusti receptor encima. Po drugi strani pa opisuje, kako močno se substrat veže na encim.
Km je Michaelisova stalnica. Za razliko od Kd je Km kinetična konstanta. Njegova glavna uporaba je v encimski kinetiki, to je za določitev pripadnosti substrata, ki se veže z encimom. Konstanta je izražena s povezavo koncentracije substrata s hitrostjo reakcije v prisotnosti encima. V skladu s tem je Michaelisova konstanta ali Km koncentracija substrata, ko hitrost reakcije doseže polovico največje hitrosti.
Slika 1: Razmerje med hitrostjo reakcije in koncentracijo substrata v encimski reakciji.
Med reakcijo med encimom (E) in substratom (S) je tvorba produktov (P) naslednja:
E + S & x2194; Kompleks E-S & # x2194; E + P
Če so enačbe zgoraj omenjenih reakcij enake, lahko iz teh konstant izpeljete Km.
Km = K-1 + K+2 / K+1
Michaelis je razvil razmerje z uporabo koncentracije substrata, [S] in največje hitrosti reakcije, Vmax. Razmerje med koncentracijo substrata in Km encimske reakcije je naslednje:
v = Vmax [S] / Km + [S]
v je hitrost kadar koli, medtem ko je [S] koncentracija substrata v določenem času, Vmax pa največja hitrost reakcije. Km je Michaelisova konstanta za encim v reakciji. Vrednost Michaelisove konstante je odvisna od encima. Posledično majhna vrednost Km pomeni, da encim postane nasičen z majhno količino substrata. Nato dobimo Vmax pri nizki koncentraciji substrata. V nasprotju s tem visoka vrednost Km pomeni, da encim potrebuje visoko količino substrata, da postane nasičen.
Kd proti Km | |
Kd je konstanta disociacije. | Km je Michaelisova stalnica. |
Narava | |
Kd je termodinamična konstanta. | Km je kinetična konstanta. |
Podrobnosti | |
Kd predstavlja afiniteto substrata do encima. | Km predstavlja razmerje med koncentracijo substrata in hitrostjo reakcije. |
Kd in Km sta ravnotežni konstanti, ki opisujeta lastnosti encimskih reakcij. Ključna razlika med Kd in Km je, da je Kd termodinamična konstanta, medtem ko Km ni termodinamična konstanta.
1. "Kinetika Michaelis-Menten." Wikipedia, fundacija Wikimedia, 10. aprila 2018, dostopno tukaj.
2. "Uvod v encime." Koncentracija substrata (uvod v encime), ki je na voljo tukaj.
3. "Nenehna disociacija." Wikipedia, fundacija Wikimedia, 10. aprila 2018, dostopno tukaj.