Razlika med hemoglobinom in mioglobinom

Hemoglobin proti mioglobinu

Mioglobin in hemoglobin sta hemoproteini, ki sta sposobni vezati molekularni kisik. To so prvi proteini, ki imajo svojo tridimenzionalno strukturo rešeno z rentgensko kristalografijo. Beljakovine so polimeri aminokislin, združeni preko peptidnih vezi. Aminokisline so gradniki beljakovin. Glede na celotno obliko teh beljakovin uvrščamo v kroglične beljakovine. Globularni proteini imajo nekoliko sferične ali elipsoidne oblike. Različne lastnosti teh edinstvenih krogličnih beljakovin pomagajo organizmu pri prestavljanju molekul kisika med njimi. Aktivno mesto teh posebnih beljakovin sestavlja železov (II) protoporfirin IX, inkapsuliran v žep, odporen na vodo.

Mioglobin

Mioglobin se pojavlja kot monomerni protein, v katerem je globin, ki obdaja heme. Deluje kot sekundarni nosilec kisika v mišičnem tkivu. Ko delujejo mišične celice, potrebujejo veliko količino kisika. Mišične celice uporabljajo te beljakovine za pospešitev difuzije kisika in jemanje kisika v času intenzivnega dihanja. Terciarna struktura mioglobina je podobna tipični strukturi beljakovin globule, topnih v vodi.

Polipeptidna veriga mioglobina ima 8 ločenih desnih α-vijačnic. Vsaka beljakovinska molekula vsebuje eno hemsko protetsko skupino, vsak ostanek hema pa vsebuje en osrednji koordinirano vezan atom železa. Kisik je vezan neposredno na železov atom hemske protetske skupine.

Hemoglobin

Hemoglobin se pojavlja kot tetramerni protein, v katerem je vsaka podenota sestavljena iz globina, ki obdaja heme. Je sistemski nosilec kisika. Veže molekule kisika in jih nato prek krvi prenese rdeče krvne celice.

Pri vretenčarjih se kisik razprši skozi pljučno tkivo v rdeče krvne celice. Ker je hemoglobin tetramer, lahko naenkrat veže štiri molekule kisika. Povezani kisik se nato porazdeli po celotnem telesu in se iz rdečih krvnih celic preloži v respiracijske celice. Hemoglobin nato vzame ogljikov dioksid in jih vrne nazaj v pljuča. Zato hemoglobin služi za oddajanje kisika, potrebnega za celični metabolizem, in odstrani nastali odpadni proizvod, ogljikov dioksid.

Hemoglobin je sestavljen iz več polipeptidnih verig. Človeški hemoglobin je sestavljen iz dveh α (alfa) in dveh β (beta) podenot. Vsaka α-podenota ima 144 ostankov, vsaka β-podenota pa 146 ostankov. Strukturne značilnosti tako α (alfa) kot β (beta) podenot so podobne mioglobinu.

Hemoglobin proti mioglobinu

• Hemoglobin prenaša kisik v krvi, medtem ko mioglobin prenaša ali skladišči kisik v mišicah.

• Mioglobin je sestavljen iz ene polipeptidne verige, hemoglobin pa iz več polipeptidnih verig.

• Za razliko od mioglobina je koncentracija hemoglobina v rdečih krvnih celicah zelo visoka.

• Na začetku mioglobin veže molekule kisika zelo enostavno in v zadnjem času postane nasičen. Ta postopek vezave je pri mioglobinu zelo hiter kot pri hemoglobinu. Hemoglobin sprva težko veže kisik.

• Mioglobin se pojavlja kot monomerni protein, medtem ko se hemoglobin pojavlja kot tetramerni protein.

• V hemoglobinu sta dve vrsti polipeptidnih verig (dve α-verigi in dve β-verigi).

• Mioglobin lahko veže eno molekulo kisika, tako imenovani monomer, medtem ko hemoglobin lahko veže štiri molekule kisika, tako imenovani tetramer.

• Mioglobin veže kisik močneje kot hemoglobin.

• Hemoglobin lahko za razliko od mioglobina veže in izčrpava tako kisik kot ogljikov dioksid.