Razlika med kinazo in fosforilazo

Ključna razlika - Kinaza proti fosforilazi
 

Kinaza in fosforilaza sta encima, ki se ukvarjata s fosfatom, čeprav obstaja razlika v njihovi funkciji in naravi. Ključna razlika med njimi je v tem, Kinaza je encim, ki katalizira prenos fosfatne skupine iz molekule ATP v določeno molekulo, medtem ko je fosforilaza encim, ki fosfatno skupino vnese v organsko molekulo, zlasti glukozo. Ta članek vam bo predstavil encime kinaze in fosforilaze, ki se ukvarjajo s fosfatom, in razložil, kakšne so razlike med kinazo in fosforilazo.

Kaj je fosforilaza?

Fosforilaze je odkril Earl W. Sutherland Jr. v poznih tridesetih letih prejšnjega stoletja. Ti encimi katalizirajo dodajanje fosfatne skupine iz anorganskega fosfata ali fosfata + vodika v akceptor organske molekule. Kot primer lahko glikogen fosforilaza katalizira sintezo glukoze-1-fosfata iz glukana, vključno z molekulo glikogena, škroba ali maltodekstrina. Reakcija je znana kot fosforoliza, ki je tudi podobna hidrolizi. Vendar je edina različnost ta, da gre za fosfat in ne za molekulo vode, ki je postavljena na vez.

Struktura polinukleotid fosforilaze

Kaj je kinaza?

Encim kinaza lahko katalizira prenos fosfatnih skupin iz visokoenergetskih molekul, ki dajejo fosfat v določene substrate. Ta postopek je identificiran kot fosforilacija, ko substrat pridobi fosfatno skupino in visokoenergijska molekula ATP da fosfatno skupino. V tem procesu fosforilacije igrajo pomembno vlogo kinaze in je del večje družine fosfotransferaz. Tako so kinaze zelo pomembne pri celični presnovi, uravnavanju beljakovin, celičnem transportu in številnih celičnih poteh.

Dihidroksiaceton kinaza v kompleksu z nehidrolizibilnim analogom ATP

Kakšne so razlike med kinazo in fosforilazo?

Opredelitev Kinaza in fosforilaza

Kinaza: Kinaza je encim, ki katalizira prenos fosfatnih skupin iz visokoenergetskih molekul, ki dajejo fosfat v določene substrate.

Fosforilaza: Fosforilaza je encim, ki katalizira dodajanje fosfatne skupine iz anorganskega fosfata ali fosfata + vodika v akceptor organske molekule.

Značilnosti Kinaza in fosforilaza

Mehanizem delovanja

Kinaza: Katalizirajte prenos končne fosfatne skupine ATP v -OH skupino na substratu. Na ta način v izdelku nastane vezava estra fosfata. Reakcija je znana kot fosforilacija, celotna reakcija pa je zapisana kot,

Fosforilaza: Katalizirajte vnos fosfatne skupine v organsko molekulo. Reakcija je znana kot a fosforliza celotna reakcija pa je zapisana kot,

Darovalec fosfata v reakciji encimov kinaze in fosforilaze

Kinaza: Fosfatna skupina iz molekule ATP

Fosforilaza: Fosfatna skupina iz anorganskega fosfata

Substrat encima kinaze in fosforilaze

Kinaza: Specifične organske molekule, kot so ogljikovi hidrati, beljakovine ali lipidi

Fosforilaza: Organske molekule večinoma glukoza

Končni proizvodi encimov kinaze in fosforilaze

Kinaza: ADP (energijska molekula) + fosforiliran substrat

Fosforilaza: Če je substrat glukoza, lahko proizvaja glukoza-1-fosfat

Struktura encimov kinaze in fosforilaze

Kinaza: Kinaza je zelo zapleten protein terciarne strukture.

Fosforilaza: Biološko aktivna oblika fosforilaze je dimer iz dveh enakih proteinskih podenot. Na primer, glikogen fosforilaza je ogromen protein, ki ga vsebuje 842 aminokislin in masa 97.434 kDa. Dimer glikogen fosforilaze ima več odsekov biološkega pomena, vključno s katalitičnimi mesti, vezivnimi mesti glikogena in tudi alosternimi mesti.

Uravnavanje encima kinaze in fosforilaze

Kinaza: Delovanje kinaz je zelo regulirano in ima intenziven vpliv na celico. Kinaze se vklopijo ali izklopijo s fosforilacijo, z vezavo aktivatorja proteina ali zaviralca proteina ali z urejanjem njihove lokacije v celici glede na njihove substrate.

Fosforilaza: Glikogenska fosforilaza se uravnava tako z alosterično kontrolo kot s fosforilacijo. Hormoni, kot sta epinefrin in inzulin, lahko prav tako uravnavajo glikogen fosforilazo.

Razvrstitev encimov kinaze in fosforilaze

Kinaza: Kinaze so glede na substrat, na katerega delujejo, razvrščene v celovite skupine, kot so proteinske kinaze, lipidne kinaze in ogljikove hidratne kinaze.

Fosforilaza: Fosforilaze razvrstimo na dva; Glikoziltransferaze in nukleotidiltransferaze. Primeri za glikoziltransferaze so,

• glikogen fosforilaza
• škrobna fosforilaza
• maltodekstrina fosforilaza
• Purinska nukleozidna fosforilaza

Primer za nukleotidiltransferaze je:,

• Polinukleotid fosforilaza

Patologija encimov kinaze in fosforilaze

Kinaza: Dekontrolirana aktivnost kinaze lahko pri ljudeh povzroči raka in bolezni, vključno z nekaterimi vrstami levkemije in številnimi drugimi, ker kinaze uravnavajo številne faze, ki nadzorujejo celični cikel, vključno z rastjo, gibanjem in smrtjo.

Fosforilaza: Nekatera medikalna stanja, na primer bolezen shranjevanja glikogena tipa V - mišični glikogen in bolezen shranjevanja glikogena tip VI - jetrni glikogen itd., So povezana s fosforilazami.

Reference Chang S., Rosenberg, M. J., Morton, H., Francomano, C.A. in Biesecker, L.G. (1998). Identifikacija mutacije jetrne glikogenske fosforilaze pri bolezni shranjevanja glikogena tip VI. Hum. Mol. Genet., 7(5): 865–70. Ciesla, J., Frączyk, T. in Rode, W. (2011). Fosforilacija osnovnih aminokislinskih ostankov v beljakovinah: pomembna, vendar jo enostavno pogrešamo. Acta Biochimica Polonica, 58(2): 137–147. Hunter, T. (1991). Razvrstitev beljakovinskih kinaz. Metode v enzimologiji, 200: 3-37. Johnson, L. N. (2009). Uravnavanje fosforilacije beljakovin. Biochem Soc. Trans., 37(2): 627–641. Johnson, L. N. in Barford, D. (1993). Vplivi fosforilacije na strukturo in delovanje beljakovin. Letni pregled biofizike in biomolekulske strukture, 22(1): 199–232. Manning, G. in Whyte, D. B. (2002). Proteinsko kinaza dopolnjuje človeški genom. Znanost, 298(5600): 1912-1934. Vljudnost za slike: »Aktivno mesto dihidroksiaceton kinaze« avtorja Bdoc13 - Lastno delo. (CC BY-SA 3.0) prek Wikimedia Commons "Kristalna struktura 1E3P". (Javna domena) prek Wikimedia Commons