The ključna razlika med chaperoni in chaperonini je to chaperones opravlja široko paleto funkcij, vključno z zlaganjem in razgradnjo beljakovin, pomagajo pri sestavljanju beljakovin itd., medtem ko je ključna funkcija chaperoninov pomoč pri zgibanju velikih beljakovinskih molekul.
Molekularni chaperoni ali chaperoni so beljakovinske molekule, ki pomagajo pri procesu zlaganja beljakovin v zapletene strukture. Zato so kaperonini vrsta kaperona, ki vključuje proteine toplotnega udara. Od vseh vrst chaperonov so chaperonini najpogosteje preučeni proteini zaradi pomembne vloge, ki jo ima med pravilnim zlaganjem beljakovin. Zato delovanje chaperonov in chaperoninov preprečuje nepovratno agregacijo beljakovin in s tem omogoča njihovo delovanje. Chaperones in chaperonins se razlikujeta na podlagi funkcionalnosti obeh molekul.
1. Pregled in ključne razlike
2. Kaj so Chaperones
3. Kaj so kaperonini
4. Podobnosti med Chaperones in Chaperonins
5. Primerjava ob strani - Chaperones vs Chaperonins v tabeli
6. Povzetek
Chaperones so beljakovine, ki pomagajo pri sestavljanju beljakovin, zlaganju beljakovin in v procesu razgradnje beljakovin. Zato obstaja veliko razredov molekulskih chaperonov. Kaperoni, ki se vežejo na hidrofobne površine proteinov, olajšajo zlaganje in preprečujejo nepovratno agregacijo beljakovin. Poleg tega lahko chaperone razvrstimo v različne razrede glede na velikost in predel v celici. Chaperonini so eden najpomembnejših razredov chaperonov, ki so proteini toplotnega udara.
Slika 01: Akcija Chaperon
Poleg tega so chaperoni potrebni za proces razgradnje beljakovin. Kadar se beljakovine podvržejo napačnemu zvijanju, so chaperoni vključeni v postopek vseprisotnosti, ki vodi v uničenje beljakovin.
Chaperonin je razred chaperonov, ki so posebej vključeni v zlaganje velikih beljakovin. Imajo specifično strukturo. Kaperonini so sestavljali dve obročasti strukturi, ki sta lahko homo-dimerna ali hetero-dimerna. Ti dve obročni strukturi tvorita dve osrednji votlini. Vsaka podenota ima domeno, ki se lahko veže na hidrofobno površino proteina. Ko se vezava zgodi, kaperonini prinesejo konformacijsko spremembo beljakovin. To omogoča pravilno zlaganje beljakovin.
Slika 02: Kaperonini
Obstajata dve glavni kategoriji chaperoninov, in sicer chaperonini iz skupine I in chaperonini iz skupine II. Kaperonini skupine I so prokariontni in vključujejo predvsem bakterijske proteine toplotnega šoka, kot sta Hsp60 in prokariontni GroEL. Kaperonini II. Skupine vključujejo arhejske in evkariontske kapelene. Nekateri kaperonini iz skupine II so polipeptid, povezan s T-kompleksom, in GroES.
Chaperones so beljakovine, ki vključujejo zlaganje beljakovin, razgradnjo in sestavljanje. Tako obstaja več podrazredov chaperonov, ki temeljijo na mehanizmu delovanja. Nekateri vključujejo zlaganje beljakovin, medtem ko nekateri vključujejo solubilizacijo združenih beljakovin. Po drugi strani so chaperonini vrsta chaperonov, ki posebej vključujejo veliko zlaganje beljakovin. To je ključna razlika med kaperoni in chaperonini. Poleg tega obstajata dve skupini kaperoninov; kaperonini skupine I in kaperonini II. skupine.
Spodnja infografika prikazuje tabelarno razliko med kaperoni in kaperonini.
Kaperoni so širok razred biomolekul, ki so beljakovine. Pomagajo pri zvijanju beljakovin, razgradnji in sestavljanju beljakovin. Chaperonini so razred chaperonov, ki delujejo posebej pri velikem zvijanju beljakovin. Zato ključna razlika med chaperoni in chaperonini temelji na funkciji obeh beljakovin. Razlikujejo se tudi po strukturi. Kaperoni se razlikujejo po strukturi, medtem ko imajo kaperonini dve obročasti specifični strukturi.
1.Slavotinek, A M in B G Biesecker. "Odkrivanje vloge šperonov in kaperoninov v človeški bolezni." Napredek v pediatriji., Ameriška nacionalna medicinska knjižnica, september 2001. Na voljo tukaj
1. "Membranski proteini v komplekse" Medievalpacman - Lastno delo, (CC BY-SA 3.0) prek Commons Wikimedia
2. "GroES-GroEL top" avtor Ni na voljo za strojno branje. (Javna domena) prek Wikimedije Commons